1) Каталитическая (ферментативная) функция:
Многочисленные биохимические реакции в живых ганизмах протекают в мягких
условиях при температурах, близких к 40°С, и значениях рН близких к
нейтральным. В этих условиях скорости протекания большинства реакций ничтожно
малы, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы специальные
биологические катализаторы – ферменты. Даже такая простая реакция, как
дегидратация угольной к-ты:
  CO2 + H2O HCO3-+ H+
катализируется ферментом карбоангидразой. Вообще все реакции, за
исключением реакции фотолиза воды 2H2O®4H+ + 4e-
+ O2, в живых организмах катализируются ферментами. Как правило,
ферменты – это либо белки, либо комплексы белков с каким-либо кофактором
– ионом металла или специальной органической молекулой. Ферменты обладают
высокой, иногда уникальной, избирательностью действия. Например, ферменты,
катализирующие присоединение a-аминокислот к соответствующим т-РНК в процессе
биосинтеза белка, катализируют присоединение только L-аминокислот и не
катализируют присоединение D-аминокислот.
2) Транспортная функция белков:
Внутрь клетки должны поступать многочисленные вещества, обеспечивающие ее
строительным материалом и энергией. В то же время все биологические мембраны
построены по единому принципу – двойной слой липидов, в который погружены
различные белки, причем гидрофильные участки макромолекул сосредоточены на
поверхности мембран, а гидрофобные “хвосты” – в толще мембраны. Такая структура
непроницаема для таких важных компонентов, как сахара, аминокислоты, ионы
щелочных металлов. Их проникновение внутрь клетки осуществляется с помощью
специальных транспортных белков, вмонтированных в мембрану клеток. Например, у
бактерий имеется специальный белок, обеспечивающий перенос через наружную
мембрану молочного сахара – лактозы. Лактоза по международной номенклатуре
обозначается b-галаткозид, поэтому транспортный белок называют
b-галактозидпермеазой.
Важным примером транспорта веществ через биологические мембраны против градиента
концентрации является Na-K-ый насос. В ходе его работы происходит перенос трех
положительных ионов Na+ из клетки на каждые два положительных иона K
+ в клетку. Эта работа сопровождается накоплением электрической разности
потенциалов на мембране клетки. При этом расщепляется АТФ, давая энергию.
Молекулярная основа натрий-калиевого насоса была открыта недавно, это оказался
фермент, расщепляющий АТФ, – натрий-калийзависимая АТФ-аза. Насос
действует по принципу открывающихся и закрывающихся каналов. Связывание молекул
“канального” белка с ионом натрия приводит к нарушению системы водородных
связей, в результате чего меняется его конформация. Обычная a-спираль, в
которой на каждый виток приходится по 3,6 аминокислотного остатка, переходит в
более “рыхлую” p-спираль (4,4 аминокислотного остатка). В результате образуется
внутренняя полость, достаточная для прохождения иона натрия, но слишком узкая
для иона калия. После прохождения Na+ p-спираль переходит в туго
свернутую 310-спираль (на один виток 3 аминокислотных остатка, а
водородная связь – у каждого 10-го атома). При этом натриевый канал
закрывается, а стенки соседнего калиевого канала расширяются, ионы калия
проходят по ним в клетку. Натрий-калиевый насос работает по принципу
перистальтического насоса (напоминает продвижение пищевого комка по
кишечнику), принцип действия которого основан на переменном сжатии и расширении
эластичных труб.
У многоклеточных организмов существует система транспорта веществ от одних
органов к другим. В первую очередь это уже упоминавшийся в гл.6 (стр.26)
гемоглобин. Кроме того, в плазме крови постоянно находится транспортный белок –
сывороточный альбумин. Этот белок обладает уникальной способностью
образовывать прочный комплексы с жирными кислотами, образующимися при
переваривании жиров, с некоторыми гидрофобными аминокислотами (например, с
триптофаном), со стероидными гормонами, а также со многими лекарственными
препаратами, такими, как аспирин, сульфаниламиды, некоторые пенициллины. В
качестве еще одного распространенного примера белка-переносчика можно привести
трансферрин (обеспечивает перенос ионов железа) и церуплазмин
(переносчик ионов меди).
3) Рецепторная функция:
Большое значение, в особенности для функционирования многоклеточных организмов,
имеют белки-рецепторы, вмонтированные в плазматическую мембрану клеток
и служащие для восприятия и преобразования различных сигналов, поступающих в
клетку, как от окружающей среды, так и от других клеток. В качестве наиболее
исследованных можно привести рецепторы ацетилхолина, находящиеся на
мембране клеток в ряде межнейронных контактов, в том числе в коре головного
мозга, и у нервно-мышечных соединений. Эти белки специфично взаимодействуют с
ацетилхолином CH3C(O) – OCH2CH2N+
(CH3)3 и отвечает на это передачей сигнала внутрь клетки.
После получения и преобразования сигнала нейромедиатор должен быть удален,
чтобы клетка подготовилась к восприятию следующего сигнала. Для этого служит
специальный фермент – ацетилхолинэстераза, катализирующая гидролиз
ацетилхолина до ацетата и холина.
Многие гормоны не проникают внутрь клеток-мишеней, а связываются со
специфическими рецепторами на поверхности этих клеток. Такое связывание
является сигналом, запускающим в клетке физиологические процессы. Примером
является действие гормона инсулина в аденилатциклазной системе.
Рецептор к инсулину представляет собой гликопротеид, пронизывающий плазмалемму.
При связывании гормона с рецепторной частью этого сложного белка в нем
происходит активация каталитической внутренней части, представляющей фермент
аденилатциклазу. Этот фермент синтезирует из АТФ циклическую
аденозинмонофосфорную к-ту (цАМФ), которая в свою очередь катализирует ключевую
стадию окисления полисахаридов – превращение гликогена в мономерное производное
глюкозы глюкозо-1-фосфат, который далее подвергается окислительной деструкции,
сопровождающейся фосфорилированием большого количества АДФ.
4) Защитная функция:
Иммунная система обладает способностью отвечать на появление чужеродных частиц
выработкой огромного числа лимфоцитов, способных специфически повреждать именно
эти частицы, которыми могут быть чужеродные клетки, например патогенные
бактерии, раковые клетки, надмолекулярные частицы, такие как вирусы,
макромолекулы, включая чужеродные белки. Одна из групп лимфоцитов –
В-лимфоциты, вырабатывает особые белки, выделяемые в кровеносную систему,
которые узнают чужеродные частицы, образуя при этом высокоспецифичный комплекс
на этой стадии уничтожения. Эти белки называются иммуноглобулины.
Чужеродные вещества, вызывающие иммунный ответ называют антигенами, а
соответствующие к ним иммуноглобулины – антителами. Если в роли
антигена выступает большая молекула, например, молекула белка, то антитело
опознает не всю молекулу, а ее определенный участок, называемый антигенной
детерминантой. Тот факт, что иммуноглобулины взаимодействуют со
сравнительно небольшой частью полимерного антигена, позволяет вырабатывать
антитела, специфично узнающие некоторые небольшие молекулы, не встречающиеся в
живой природе. Классический пример – динитрофенильный остаток. При введении
экспериментальным животным конъюгата динитрофенола с каким-либо белком
начинается выработка антител, специфично узнающих различные производные
динитрофенола. Но при введении чистого динитрофенола, иммунного ответа нет.
Такие вещества, способные служить антигенными детерминантами, но сами не
способные вызвать иммунный ответ, называются гаптенами.
Антитела построены из четырех полипептидных цепей, связанных между собой
дисульфидными мостиками. Упрощенная схема строения иммуноглобулина класса G
представлена на следующем рисунке.
Две полипептидные цепи имеют размер порядка 200 аминокислотных остатков и
называются легкими цепями (L-цепи). Две другие вдвое больше по размеру и
называются тяжелыми цепями (H-цепи). На N-конце обеих цепей имеется
вариабельная область размером немногим более 100 аминокислотных остатков,
которая различна у иммуноглобулинов, настроенных на разные антигены – именно
она определяет специфичность данной популяции лимфоцитов.
| | | | | | | Вариабелная об-ласть формирует центр, непосред-ственно связыва-ющийся с опреде-ленным антиге-ном или гаптеном остальная часть, составляющая у легкой цепи поло-вину молекулы, а у тяжелой – ¾ , не зависит от вида иммуноглобу-лина. Эта область назы-вается кон-стантной. |
| | | | | | | 
| | | | | | 
| | | | | | | | | |
     
СH
СH
  
СL СL
СH2 СH2
Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11
|
