|
Меню
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Реферат: Белки: история исследования, химсостав, свойства, биологические функции
|
|
|
| /td> |
Денатурированная молекула белка. Черточки обозначают связи в молекуле нативного белка, разрывающиеся при денатурации |
|
Необратимое осаждение связано с глубокими внутримолекулярными изменениями
структуры белка, что приводит в потере ими нативных свойств (растворимости,
биологической активности и др.). Такой белок называется денатурированным, а
процесс денатурацией. Денатурация белков происходит в желудке, где
имеется сильнокислая среда (рН 0,5 – 1,5), и это способствует расщеплению
белков протеолитическими ферментами. Денатурация белков положена в основу
лечения отравления тяжелыми металлами, когда больному вводят per os (“через
рот”) молоко или сырые яйца с тем, чтобы металлы денатурируя белки молока или
яиц. Адсорбировались на их поверхности и не действовали на белки слизистой
оболочки желудка и кишечника, а также не всасывались
в кровь.
Размер белковых молекул лежит в пределах 1 мкм до 1 нм и, следовательно, они
являются коллоидными частицами, которые в воде образуют коллоидные
растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностью
рассеивать лучи видимого света, не проходят сквозь полупроницаемые мембраны.
Вязкость раствора зависит от молекулярной массы и концентрации растворенного
вещества. Чем выше молекулярная масса, тем раствор более вязкий. Белки как
высокомолекулярные соединения образуют вязкие растворы. Например, раствор
яичного белка в воде.
Коллоидные частицы не проходят через полупроницаемые мембраны (целлофан,
коллоидную пленку), так как их поры меньше коллоидных частиц. Непроницаемыми
для белка являются все биологические мембраны. Это свойство белковых
растворов широко используется в медицине и химии для очистки белковых
препаратов от посторонних примесей. Такой процесс разделения называется
диализом. Явление диализа лежит в основе действия аппарата “искусственная
почка”, который широко используется в медицине для лечения острой почечной
недостаточности.
Диализ (белые крупные кружки – молекулы белка, черные – молекулы хлористого
натрия)
Глава 6. Классификация белков
Все белки в зависимости от строения делятся на простые – протеины,
состоящие только из аминокислот, и сложные - протеиды, имеющих
небелковую протеистическую группу.
6.1. Протеины
Протеины представляют собой простые белки, состоящие только из белковой
части. Они широко распространены в животном и растительном мире. К ним
относятся альбумины и глобулины, встречающиеся практически во всех животных и
растительных клетках, биологических жидкостях и выполняющих важные
биологические функции. Альбумины участвуют в поддержании осмотического
давления крови (создают онкотическое давление), транспортируют с кровью
различные вещества. Глобулины входят в состав ферментов, составляющих основу
иммуноглобулинов, выполняющих функции антител. В сыворотке крови между этими
двумя компонентами существует постоянное соотношение – альбумино-глобулиновый
коэффициент (А/Г), равный 1,7 – 2,3 и имеющий важное диагностическое
значение.
Другими представителями протеинов являются протамины и гистоны – белки
основного характера, содержащие много лизина и аргинина. Эти белки входят в
состав нуклеопротеидов. Другой основной белок – коллаген – образует
внеклеточное вещество соединительной ткани и находится в коже, хрящах и др.
тканях.
6.2. Протеиды
Протеиды являются сложными белками, состоящими из белковой и небелковой
частей. Название протеида определяется названием его простетической группы).
Так, нуклеиновые кислоты являются небелковой частью нуклеопротеидов,
фосфорная к-та входит в состав фосфопротеидов, углеводы – гликопротеидов, а
липиды – липопротеидов.
Нуклеопротеиды. Имеют важное значение, т.к. их небелковая часть
представлена ДНК и РНК. Простетическая группа представлена в основном гистонами
и протаминами. Такие комплексы ДНК с гистонами обнаружены в сперматозоидах, а с
гистонами – в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул
гистонов. Нуклепротеидами по своей природе являются вне клетки вирусы – это
комплексы вирусной нуклеиновой к-ты и белковой оболочки – капсида.
Хромопротеиды. Являются сложными белками, простетическая группа которых
представлена окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин,
миоглобин (бело мышц), ряд ферментов (каталаза, пероксидаза, цитохромы), а
также хлорофилл.
Гемоглобин (Hb) состоит из белка глобина и небелковой части
гема, включающего атом Fe(II), соединенный с протопорфирином. Молекула
гемоглобина состоит из 4-х субъединиц: двух a и двух b и соответственно
содержит четыре полипептидные цепочки двух сортов. Каждая a-цепочка содержит
141, а b-цепочка – 146 аминокислотных остатков.
Атом железа может образовать шесть координационных связей. Четыре связи
направлены к атомам азота пиррольных колец, оставшееся две связи –
перпендикулярно к плоскости порфиринового кольца по обе его стороны. Гемы
расположены вблизи поверхности белковой глобулы в специальных карманах,
образованных складками полипептидных цепочек глобина. Гемоглобин при
нормальном функционировании может находиться в одной из трех форм:
феррогемоглобин (обычно называемый дезоксигемоглобином или просто
гемоглобином), оксигемоглобин и ферригемоглобин (метгемоглобин). В
ферригемоглобине железо находится в закисной форме Fe(II), одна из двух
связей, перпендикулярных к плоскости порфиринового кольца, направлена к атому
азота гистидинового остатка, называемого проксимальным (соседним), по другую
сторону порфиринового кольца и на большем расстоянии от него находится другой
гистидиновый остаток – дистальный гистидин, не связанный непосредственно с
атомом железа. Взаимодействие молекулярного кислорода со свободным гемом
приводит к необратимому окислению атома железа гема [Fe(II) Þ Fe(III);
гем Þ гемин]. Поэтому в дезоксигемоглобине глобин предохраняет железо
от окисления.
| |
CH2 CH2
| |
          
H2C CH H2C CH
O
C C
     
N Fe N+
¾ Fe ¾ O
 
  H CH H CH
| Плоскость порфиринового кольца |
|
| Плоскость порфиринового кольца |
|
При взаимодействии молекулярного кислорода с гемоглобином существует небольшая,
но конечная вероятность окисления последнего: молекула O2 не
присоединяется, но окислит железо: Fe2+ + O2 Þ Fe
3+ + O2–. Поэтому при дыхании в эритроцитах
непрерывно образуется метгемоглобин. Для его восстановления в эритроците
существует специальная ферментативная система, восстанавливающая метгемоглобин
и превращающая его в нормальный дезоксигемоглобин. При нарушении этой системы
возникает тяжелое заболевание – метгемоглобинемия, при которой гемоглобин
перестает быть переносчиком кислорода.
Присоединение кислорода меняет кислотно-основные свойства гемоглобина.
Оксигемоглоин является более сильной кислотой, чем дезоксигемоглобин. Поэтому в
тканях, где значительная часть гемоглобина теряет кислород и становится более
сильным основанием, гемоглобин связывает образующуюся в ходе метаболических
внутриклеточных процессов углекислоту. В альвеолах легких дезоксигемоглобин
снова превращается в оксигемоглобин, становится более сильной кислотой и
способствует отщеплению CO2. Углекислота, освобождаемая тканями,
недостаточно хорошо растворима для эффективного переноса. С помощью фермента
карбоангидразы, ускоряющего прямую и обратную реакцию:
CO2 + H2O Û HCO3 – + H+,
Двуокись углерода превращается в хорошо растворимый бикарбонат-анион. В
капиллярах тканей отщепление кислорода повышает содержание дезоксигемоглобина,
связывающего протоны и смещающего равновесие реакции вправо. Легко растворимый
ион бикарбоната переносится кровью. В альвеолах легких гемоглобин
оксигенируется, протоны освобождаются и равновесие смещается влево. Образуется
плохо растворимая двуокись углерода CO2, которая удаляется из водной
фазы и выдыхается. Таким образом, гемоглобин работает как буфер с переменным
значением pH. Функция гемоглобина как переносчика углекислоты не менее важна,
чем его функция переноса кислорода.
Миоглобин. Хромопротеид, содержащийся в мышцах. Он состоит только из
одной цепи, аналогичной субъединице гемоглобина. Миоглобин является дыхательным
пигментом мышечной ткани. Он значительно легче гемоглобина связывается с
кислородом, но труднее отдает его. Миоглобин создает запасы кислорода в мышцах,
где его количество может достичь 14% всего кислорода организма. Это имеет
важное значение, особенно для работы мышц сердца. Высокое содержание миоглобина
обнаружено у морских млекопитающих (тюленя, моржа), что позволяет им длительное
время находиться под водой.
Гликопротеиды. Представляют собой сложные белки простетическая группа
которых образована производными углеводов (аминосахарами, гексуроновыми
кислотами). Гликопротеиды входят в состав клеточных мембран. Так, легочные
стенки бактерий построены из пептидогликанов, являющихся производными
линейных полисахаридов, несущих ковалентно связанные с ними пептидные
фрагменты. Эти фрагменты осуществляют сшивание полисахаридных цепей с
образованием механически прочной сетчатой структуры. Например, клеточная стенка
E.coli построена из полисахаридных цепей, образованных остатками
N-ацетилглюкозамина, связанными b-(1®4)связями, причем каждый второй остаток
несет присоединенный к нему по атому С3 фрагмент, образованный связанными
амидными связями остатками молочной кислоты, L-аланина, D-глутамата (через
g-карбоксил), мезодиаминонимелината и D-аланина:
Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11
|
