|
Меню
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Реферат: Белки: история исследования, химсостав, свойства, биологические функции
|
|
|
Четвертичная структура
В большинстве случаев для функционирования белков необходимо, чтобы несколько
полимерных цепей были объединены в единый комплекс. Такой комплекс также
рассматривается как белок, состоящий из нескольких субъединиц.
Субъединичная структура часто фигурирует в научной литературе как четвертичная
структура.
Белки, состоящие из нескольких субъединиц, широко распространены в природе.
Классический пример – четвертичная структура гемоглобина (подробнее – стр.26).
субъединицы принято обозначать греческими буквами. У гемоглобина имеется по две
a и b субъединицы. Наличие нескольких субъединиц важно в функциональном
отношении – это увеличивает степень насыщения кислородом. Четвертичную
структуру гемоглобина обозначают как a2b2.
Субъединичное строение свойственно многим ферментам, в первую очередь тем,
которые выполняют сложные функции. Например, РНК-полимераза из E.coli
имеет субъединичную структуру a2bb’s, т.е. построен из четырех
разнотипных субъединиц, причем b-субъединица продублирована. Этот белок
выполняет сложные и разнообразные функции – инициирует ДНК, связывает субстраты
– рибонуклеозидтрифосфаты, а также переносит нуклеотидные остатки на растущую
полирибонуклеотидную цепь и некоторые другие функции.
Работа многих белков подвержена т.н. аллостерической регуляции –
специальные соединения (эффекторы) “выключают” или “включают” работу активного
центра фермента. Такие ферменты имеют специальные участки опознавания
эффектора. И даже существуют специальные регуляторные субъединицы, в
состав которых в том числе входят указанные участки. Классический пример –
ферменты протеинкиназы, катализирующие перенос остатка фосфорной к-ты от
молекулы АТФ на белки-субстраты.
Глава 5. Свойства
Белки имеют высокую молекулярную массу, некоторые растворимы в воде, способны
к набуханию, характеризуются оптической активностью, подвижностью в
электрическом поле и некоторыми другими свойствами.
Белки активно вступают в химические реакции. Это свойство связано с тем, что
аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные
группы, способные реагировать с другими веществами. Важно, что такие
взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, в результате чего
образуется пептидная, водородная дисульфидная и другие виды связей. К
радикалам аминокислот, а следовательно и белков, могут присоединяться
различные соединения и ионы, что обеспечивает их транспорт по крови.
Белки являются высокомолекулярными соединениями. Это полимеры, состоящие из
сотен и тысяч аминокислотных остатков – мономеров. Соответственно и
молекулярная масса белков находится в пределах 10 000 – 1 000 000. Так, в
составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) содержится 124
аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет примерно 14 000.
Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 аминокислотных остатков, имеет
молекулярную массу 17 000, а гемоглобин – 64 500 (574 аминокислотных остатка).
Молекулярные массы других белков более высокие: g-глобулин ( образует антитела)
состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150 000, а
молекулярная масса фермента глутаматдегидрогеназы превышает 1 000 000.
Определение молекулярной массы проводится различными методами:
осмометрическим, гельфильтрационным, оптическим и др. однако наиболее точным
является метод седиментации, предложенный Т. Сведбергом. Он основан на том,
что при ультрацентрифугировании ускорением до 900 000 g скорость осаждения
белков зависит от их молекулярной массы.
Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые так и
основные, то есть выступать в роли амфотерных электролитов. Это
обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав
радикалов аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают карбоксильные
группы аспарагиновой глутаминовой аминокислот, а щелочные – радикалы аргинина,
лизина и гистидина. Чем больше дикарбоновых аминокислот содержится в белке, тем
сильнее проявляются его кислотные свойства и наоборот.
Эти же группировки имеют и электрические заряды, формирующие общий заряд
белковой молекулы. В белках, где преобладают аспарагиновая и глутаминовая
аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, избыток основных аминокислот
придает положительный заряд белковой молекуле. Вследствие этого в
электрическом поле белки будут передвигаться к катоду или аноду в зависимости
от величины их общего заряда. Так, в щелочной среде (рН 7 – 14) белок отдает
протон и заряжается отрицательно, тогда как в кислой среде (рН 1 – 7)
подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом.
   NH3+ Кислая среда NH3+ Щелочная среда NH2
    
R R
R
COOH COO – COO –
Катион Амфион Анион
     
+H+ +H+
 
Белок Белок
Белок
 
– H+ – H+
Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как катиона или аниона,
является реакция среды, которая определяется концентрацией водородных ионов и
выражается величиной рН. Однако при определенных значениях рН число
положительных и отрицательных зарядов уравнивается и молекула становится
электронейтральной, т.е. она не будет перемещаться в электрическом поле.
Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическая точка белков. При
этом белок находится в наименее устойчивом состоянии и при незначительных
изменениях рН в кислую или щелочную сторону легко выпадает в осадок. Для
большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в слабокислой
среде (рН 4,8 – 5,4), что свидетельствует о преобладании в их составе
дикарбоновых аминокислот.
Свойство амфотерности лежит в основе буферных свойств белков и их участии в
регуляции рН крови. Величина рН крови человека отличается постоянством и
находится в пределах 7,36 – 7,4 , несмотря на различные вещества кислого или
основного характера, регулярно поступающие с пищей или образующиеся в
обменных процессах – следовательно существуют специальные механизмы регуляции
кислотно-щелочного равновесия внутренней среды организма. К таким системам
относится рассматриваемая в гл. “ Классификация” гемоглобиновая буферная
система (стр.28). Изменение рН крови более чем на 0,07 свидетельствует о
развитии патологического процесса. Сдвиг рН в кислую сторону называется
ацидозом, а в щелочную – алкалозом.
Важное значение для организма имеет способность белков адсорбироватьь на
своей поверхности некоторые вещества и ионы (гормоны, витамины, железо,
медь), которые либо плохо растворимы в воде, либо являются токсичными (
билирубин, свободные жирные кислоты). Белки транспортируют их по крови к
местам дальнейших превращений или обезвреживания.
Водные растворы белков имеют свои особенности. Во-первых, белки обладают большим
сродством к воде, т.е. они гидрофильны. Это значит, что молекулы белка,
как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются
вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта
оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок.
Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка. Например, альбумины
более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную
оболочку, тогда как глобулины, фибриноген присоединяют воду хуже, и гидратная
оболочка и них меньше. Таким образом, устойчивость водного раствора белка
определяется двумя факторами: наличием заряда белковой молекулы и находящейся
вокруг нее водной оболочки. При удалении этих факторов белок выпадает в осадок.
Данный процесс может быть обратимым и необратимым.
Обратимое осаждение белков (высаливание) предполагает выпадение белка в
осадок под действием определенных веществ, после удаления которых он вновь
возвращается в свое исходное (нативное) состояние. Для высаливания белков
используют соли щелочных и щелочноземельных металлов (наиболее часто в
практике используют сульфат натрия и аммония). Эти соли удаляют водную оболочку
(вызывают обезвоживание) и снимают заряд. Между величиной водной оболочки
белковых молекул и концентрацией солей существует прямая зависимость: чем
меньше гидратная оболочка, тем меньше требуется солей. Так, глобулины, имеющие
крупные и тяжелые молекулы и небольшую водную оболочку, выпадают в осадок при
неполном насыщении раствора солями, а альбумины как более мелкие молекулы,
окруженные большой водной оболочкой, – при полном насыщении.
|
Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11
|
|
|
|
|
|
НОВОСТИ
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
© 2000-2013
Рефераты, доклады, курсовые работы, рефераты релиния, рефераты анатомия, рефераты маркетинг, рефераты бесплатно, реферат, рефераты скачать, научные работы, рефераты литература, рефераты кулинария, рефераты медицина, рефераты биология, рефераты социология, большая бибилиотека рефератов, реферат бесплатно, рефераты право, рефераты авиация, рефераты психология, рефераты математика, курсовые работы, реферат, доклады, рефераты, рефераты скачать, рефераты на тему, сочинения, курсовые, рефераты логистика, дипломы, рефераты менеджемент и многое другое.
|
|
Все права защищены.
|
|
